Acuaporina

Las acuaporinas son canales transmembrana pertenecientes a la familia MIP (PF00230, por membrane instrinsic proteins).^[1]​ Estas proteínas forman poros en las membranas biológicas, por los que transportan principalmente agua,^[2]​ aunque algunos miembros de esta familia también pueden transportar solutos pequeños como urea, glicerol, amonio o gases,^[3]​ arsénico o silicio e incluso iones^[4]​ como el boro,^[5]​ que en algunas plantas constituye un nutriente esencial. Las acuaporinas están presentes en todos los organismos de todos los reinos biológicos. Los estudios evolutivos muestran que las acuaporinas de diferentes organismos quizá tuvieron ancestros en común.^[6]​

Las acuaporinas son proteínas que se ensamblan en la membrana con una estructura cuaternaria tetramérica; cada uno de los cuatro monómeros presenta un poro individual. Estos monómeros presentan seis pasos transmebrana con estructura de alfa hélices (H1–H6), loops conectores (LA-LD) y en los cuales los extremos N y C terminales se encuentran ubicados en el lado citoplasmático de la membrana.^[7]​ Dos de los loops (LB y LE) conforman dos pequeñas hélices alfa que se insertan en la membrana.^[8]​ Como en todas las proteínas transmembrana, la superficie de la proteína que está en contacto con la bicapa lipídica es rica en aminoácidos hidrofóbicos, mientras que los aminoácidos polares se concentran hacia los dos extremos de la proteína. Las hélices α transmembrana delimitan el poro por el que pueden pasar moléculas de agua. Datos estructurales, estudios de mutagénesis y de dinámica molecular permitieron entender el mecanismo de transporte en esta familia de canales; el transporte de agua ocurre en una "fila india" de moléculas a través del poro de cada monómero, en el que la selectividad está dada por factores estéricos y electrostáticos.^[9]​

Las acuaporinas pueden activarse o desactivarse por diferentes mecanismos de regulación.^{[cita requerida]}

La acuaporinas forman tetrámeros en la membrana, en los que cada monómero tiene un poro central. Estas transportan el agua, formando una línea de 10 moléculas de agua como una "fila india" que cruza en su interior, gracias a su cara hidrofílica que proporciona uniones de hidrógeno transitorias para las moléculas de agua. Estas uniones ayudan a alinear las moléculas de agua "en fila", y las orientan por su paso a través de la membrana.^{[cita requerida]}

1. ↑ «Pfam: Family: MIP (PF00230)». pfam.xfam.org. Consultado el 3 de noviembre de 2017. 
2. ↑ Agre, Peter (2006-3). «The Aquaporin Water Channels». Proceedings of the American Thoracic Society 3 (1): 5-13. ISSN 1546-3222. PMC 2658677. PMID 16493146. doi:10.1513/pats.200510-109JH. Consultado el 3 de noviembre de 2017. 
3. ↑ Geng, Xiaoqiang; Yang, Baoxue (2017). Aquaporins. Advances in Experimental Medicine and Biology (en inglés). Springer, Dordrecht. pp. 51-62. ISBN 9789402410556. doi:10.1007/978-94-024-1057-0_3. Consultado el 11 de noviembre de 2017. 
4. ↑ Kourghi, Mohamad; Nourmohammadi, Saeed; Pei, Jinxin V.; Qiu, Jiaen; McGaughey, Samantha; Tyerman, Stephen D.; Byrt, Caitlin S.; Yool, Andrea J. (3 de noviembre de 2017). «Divalent Cations Regulate the Ion Conductance Properties of Diverse Classes of Aquaporins». International Journal of Molecular Sciences (en inglés) 18 (11): 2323. doi:10.3390/ijms18112323. Consultado el 11 de noviembre de 2017. 
5. ↑ Porcel, R; Bustamante, A; Ros, R; Serrano, R; Mulet, JM (2018) "BvCOLD1: A novel aquaporin from sugar beet (Beta vulgaris L.) involved in boron homeostasis and abiotic stress." Plant, Cell & Env https://doi.org/10.1111/pce.13416
6. ↑ Soto, Gabriela; Alleva, Karina; Amodeo, Gabriela; Muschietti, Jorge; Ayub, Nicolás Daniel (15 de julio de 2012). «New insight into the evolution of aquaporins from flowering plants and vertebrates: Orthologous identification and functional transfer is possible». Gene 503 (1): 165-176. doi:10.1016/j.gene.2012.04.021. Consultado el 3 de noviembre de 2017. 
7. ↑ Gonen, Tamir; Walz, Thomas (2006/11). «The structure of aquaporins». Quarterly Reviews of Biophysics 39 (4): 361-396. ISSN 1469-8994. doi:10.1017/S0033583506004458. Consultado el 3 de noviembre de 2017. 
8. ↑ Verkman, Alan S. (1 de julio de 2011). «Aquaporins at a glance». J Cell Sci (en inglés) 124 (13): 2107-2112. ISSN 0021-9533. PMID 21670197. doi:10.1242/jcs.079467. Consultado el 3 de noviembre de 2017. 
9. ↑ Hub, Jochen S.; Grubmüller, Helmut; Groot, Bert L. de (2009). Aquaporins. Handbook of Experimental Pharmacology (en inglés). Springer, Berlin, Heidelberg. pp. 57-76. ISBN 9783540798842. doi:10.1007/978-3-540-79885-9_3. Consultado el 3 de noviembre de 2017.