Alfa-queratina

Baseado no método de difração por raio X, as queratinas podem ser classificadas dentro de padrões alfa, padrões beta e padrões amorfos. As macromoléculas básicas que formam as queratinas são cadeias polipeptídicas. Essas cadeias podem apresentar-se em forma de (α-queratina) ou ligações lado a lado em folha plissada (β-queratina)^[1].

Os padrões alfa são observados nos mamíferos, que possuem mais de 50 genes de queratina expressos de forma tecido-específica, e cujos produtos são classificados como pertencentes a famílias de polipeptídeos relativamente ácidos (Tipo I) e relativamente básicos (Tipo II)^[2]^[3].

A queratina é uma proteínas pertencente a subfamília dos filamentos intermediários, tipicamente encontrada nos epitélios de vertebrados. Ela pertence a um grupo de proteínas insolúveis e é descrita como a proteína estrutural mais abundante em células epiteliais sendo, junto com o colágeno, o biopolímero mais importantes observado em animais^[4].

É o principal componente da rígida camada externa da epiderme, constituindo mais de 85% das proteínas celulares, além de apêndices relacionados, como cabelos, chifres, unhas e penas^[2].

A queratina forma materiais com alto teor de cisteína, o que a distingue de outras proteínas. Esses materiais são tipicamente duráveis, resistentes e não reativos ao ambiente natural, de modo que presume-se que forneçam suporte mecânico e diversas funções de proteção na adaptação de vertebrados ao ambiente externo^[4].

↑ McKittrick, J.; Chen, P.-Y.; Bodde, S. G.; Yang, W.; Novitskaya, E. E.; Meyers, M. A. (1 de abril de 2012). «The Structure, Functions, and Mechanical Properties of Keratin». JOM (em inglês). 64 (4): 449–468. ISSN 1047-4838. doi:10.1007/s11837-012-0302-8
↑ ^a ^b Voet, Donald (2013). Bioquímica. [S.l.]: Artmed
↑ Jacob, Justin T.; Coulombe, Pierre A.; Kwan, Raymond; Omary, M. Bishr (1 de abril de 2018). «Types I and II Keratin Intermediate Filaments». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology (em inglês). 10 (4): a018275. ISSN 1943-0264. PMID 29610398. doi:10.1101/cshperspect.a018275
↑ ^a ^b Wang, Bin; Yang, Wen; McKittrick, Joanna; Meyers, Marc André. «Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration». Progress in Materials Science. 76: 229–318. doi:10.1016/j.pmatsci.2015.06.001

[:222-1] McKittrick, J.; Chen, P.-Y.; Bodde, S. G.; Yang, W.; Novitskaya, E. E.; Meyers, M. A. (1 de abril de 2012). «The Structure, Functions, and Mechanical Properties of Keratin». JOM (em inglês). 64 (4): 449–468. ISSN 1047-4838. doi:10.1007/s11837-012-0302-8

[:122-2] Voet, Donald (2013). Bioquímica. [S.l.]: Artmed

[3] Jacob, Justin T.; Coulombe, Pierre A.; Kwan, Raymond; Omary, M. Bishr (1 de abril de 2018). «Types I and II Keratin Intermediate Filaments». Cold Spring Harbor Perspectives in Biology (em inglês). 10 (4): a018275. ISSN 1943-0264. PMID 29610398. doi:10.1101/cshperspect.a018275

[:022-4] Wang, Bin; Yang, Wen; McKittrick, Joanna; Meyers, Marc André. «Keratin: Structure, mechanical properties, occurrence in biological organisms, and efforts at bioinspiration». Progress in Materials Science. 76: 229–318. doi:10.1016/j.pmatsci.2015.06.001

[1]

[2]

[3]

[4]