| Innexina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identificadores | |||||||||
| Símbolo | Innexin | ||||||||
| Pfam | PF00876 | ||||||||
| InterPro | IPR000990 | ||||||||
| TCDB | 1.A.25 | ||||||||
| |||||||||
As innexinas son unha familia de proteínas que forman unións comunicantes en invertebrados. As proteínas innexinas teñen catro unidades que atravesan a membrana e, igual que ocorre coas conexinas das unións comunicantes de vertebrados, seis subunidades de innexinas xuntas forman un canal, chamado "innexón", na membrana plasmática que comunica o interior da célula co exterior.[1] Dous destes innexóns enfrontados en dúas membranas celulares en contacto de dúas células poden formar unha unión comunicante. Os xenes das innexinas teñen homólogos en vertebrados que se chaman pannexinas. Porén, probas cada vez maiores indican que os pannexóns non forman unións comunicantes a non ser que estean sobreexpresados no tecido (normalmente forman canais nunha soa das célula, sen comunicar con outra). Por tanto, as pannexinas e as innexinas difiren funcionalmente.[2]
As unións comunicantes forman canais entre dúas células adxacentes permeables a ións e pequenas moléculas e realizan funcións similares en todos os organismos pluricelulares, pero ata a década de 1990 non se sabía que proteínas utilizaban os invertebrados para formar estas unións celulares.[3] As proteínas da familia da conexina xa se coñecían anteriormente nos vertebrados como integrantes das unións comunicantes, pero non se atoparan homólogos en animais non cordados. Posteriormente identificáronse moléculas das unións comunicantes na mosca da froita que non tiñan homoloxía de secuencia coas conexinas e foron denominadas innexinas (análogos en invertebrados das conexinas).[4] Despois, identificáronse noutros invertebrados. Unha vez que se secuenciou o xenoma humano, identificáronse os homólogos das innexinas en humanos e despois noutros vertebrados, o que indicaba unha distribución ubicua desta familia de proteínas no reino animal. Estes homólogos denomináronse "pannexinas" (do grego pan, todo, e do latín nexus, conexión, enlace).[5][6]
Os xenomas de vertebrados conteñen probablemente un conxunto conservado de tres parálogos de pannexinas (PANX1, PANX2 e PANX3). Os xenomas de invertebrados poden conter máis dunha ducia de xenes de pannexina (innexina). As vinexinas, homólogos virais das pannexinas/innexinas, identificáronse en Polidnavirus que se atopan en asociacións simbióticas obrigadas con vespas parasitas. Suxeriuse que as proteínas vinexinas codificadas polos virus poden funcionar alterando as proteínas das unións comunicantes das células do hóspede infectadas, posiblemente modificando a comunicación célula-célula durante a resposta de encapsulación en insectos parasitados.[7][8] Estruturalmente, as pannexinas son similares ás connexinas. Ambos os tipos de proteínas constan dun dominio N-terminal citoplasmático, seguido de catro segmentos transmembrana que delimitan dous bucles extracelulares e un citoplasmático, e un dominio C-terminal citoplasmático.
- ↑ Bao, L.; Samuels, S.; Locovei, S.; MacAgno, E.; Muller, K.; Dahl, G. (2007). "Innexins Form Two Types of Channels". FEBS Letters 581 (29): 5703–5708. doi:10.1016/j.febslet.2007.11.030. PMC 2489203. PMID 18035059.
- ↑ Dahl G. & Harris A. 2009. Pannexins or Connexins? Chapter 12. In: A. Harris, D. Locke (eds.), Connexins: A Guide doi 10.1007/978-1-59745-489-6_12
- ↑ Lee R, Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C, Todman MG, Avery L, Barnes TM, Hekimi S, Shaw JE, Starich TA, Curtin KD, Wyman RJ, Sun YA (1998). "Innexins: a family of invertebrate gap-junction proteins". Trends Genet. 14 (9): 348–349. PMID 9769729. doi:10.1016/S0168-9525(98)01547-9.
- ↑ Phelan P, Stebbings LA, Baines RA, Bacon JP, Davies JA, Ford C (1998). "Drosophila Shaking-B protein forms gap junctions in paired Xenopus oocytes". Nature 391 (6663): 181–184. PMID 9428764. doi:10.1038/34426.
- ↑ Lukyanov S, Usman N, Panchin Y, Kelmanson I, Matz M, Lukyanov K (2000). "A ubiquitous family of putative gap junction molecules". Curr. Biol. 10 (13): –. PMID 10898987. doi:10.1016/S0960-9822(00)00576-5.
- ↑ Matz MV, Lukyanov SA, Kelmanson IV, Shagin DA, Usman N, Panchin YV (2002). "Altering electrical connections in the nervous system of the pteropod mollusc Clione limacina by neuronal injections of gap junction mRNA". Eur. J. Neurosci. 16 (12): 2475–2476. PMID 12492443. doi:10.1046/j.1460-9568.2002.02423.x.
- ↑ Turnbull M, Webb B (2002). "Perspectives on polydnavirus origins and evolution". Adv. Virus Res. 58: 203–254. PMID 12205780. doi:10.1016/S0065-3527(02)58006-4.
- ↑ Kroemer JA, Webb BA (2004). "Polydnavirus genes and genomes: emerging gene families and new insights into polydnavirus replication". Annu Rev Entomol 49 (1): 431–456. PMID 14651471. doi:10.1146/annurev.ento.49.072103.120132.