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| Glutathionperoxidase 1 | ||
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| Bänder- und Oberflächenmodell nach PDB 2F8A | ||
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Vorhandene Strukturdaten: 2f8a | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/Länge Primärstruktur | 201 AS; 21,9 kDa | |
| Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | GPX1 ; GSHPX-1 | |
| Externe IDs | ||
| Enzymklassifikation | ||
| EC, Kategorie | 1.11.1.9, Oxidoreduktase | |
| Reaktionsart | Redoxreaktion | |
| Substrat | 2 Glutathion + H2O2 | |
| Produkte | Glutathiondisulfid + 2 H2O | |
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Thioredoxin | |
| Übergeordnetes Taxon | Lebewesen | |
Die Glutathionperoxidasen katalysieren die Glutathion-abhängige Reduktion von organischen Peroxiden und Wasserstoffperoxid. Im katalytischen Zentrum tragen sie L-Selenocystein, ein Derivat des L-Serins bzw. des L-Cysteins. Auch die Phospholipidhydroperoxid-Glutathionperoxidase gehört zur Familie der Glutathionperoxidasen.
Besondere Bedeutung erlangen Glutathion-Peroxidasen als Bestandteil der zellulären Abwehr gegen die Folgen von oxidativem Stress. Störungen in der Funktion solcher Selenoproteine gehen mit Mangelsyndromen wie der Keshan- und Kaschin-Beck-Krankheit einher und mögen eine Rolle bei der Tumorentstehung, bei der Atherosklerose und – in Konjugation mit 4-Hydroxynonenalen – bei neurodegenerativen Erkrankungen spielen.[1]
- ↑ K. Aoyama, K. Matsubara, S. Kobayashi: Aging and oxidative stress in progressive supranuclear palsy. In: Eur J Neurol. 13(1), Jan 2006, S. 89–92. (engl.)