Lysozym

Lysozym C (Gallus gallus)
Lysozym C (Gallus gallus)
Struktur von Lysozym nach PDB 132L

Vorhandene Strukturdaten: siehe UniProt

Masse/Länge Primärstruktur 14,3 kDa / 129 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur (β)αα(β)βββαα, Lysozym-ähnlich
Bezeichner
Gen-Name(n)
Externe IDs
Arzneistoffangaben
ATC-Code D06BB07
J05AX02
Enzymklassifikation
EC, Kategorie
Reaktionsart Hydrolyse β-1,4-glycosidischer Bindungen zwischen NAM und NAG
Substrat Peptidoglycan
Produkte Spaltprodukte
Vorkommen
Homologie-Familie Lactalbumin/Lysozym
Übergeordnetes Taxon Schleimpilze, Schwämme, Bilateria, Pilze, Bakterien, Phagen
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 4069 17105
Ensembl ENSG00000090382 ENSMUSG00000069516
UniProt P61626 P08905
Refseq (mRNA) NM_000239 NM_017372
Refseq (Protein) NP_000230 NP_059068
Genlocus Chr 12: 69.35 – 69.35 Mb Chr 10: 117.28 – 117.28 Mb
PubMed-Suche 4069 17105

Lysozym (auch Muramidase) ist ein Enzym, das β-1,4-Glycosidische Bindungen zwischen N-Acetylmuraminsäure- (NAM) und N-Acetylglucosaminresten (NAG) in Peptidoglycanen, aus Zuckerderivaten und Peptiden aufgebauten Makromolekülen, hydrolysiert. Lysozyme kommen als Teil des angeborenen Immunsystems bei Tieren vor und können außerdem in Pflanzen, Pilzen, Bakterien und bei Bakteriophagen gefunden werden. Beim Menschen führen Mutationen im LYZ-Gen zu einer seltenen erblichen Form der Amyloidose.[1]

  1. Pierre Jollès, Jacqueline Jollès: What’s new in lysozyme research? Always a model system, today as yesterday. In: Molecular and Cellular Biochemistry. Band 63, Nr. 2, September 1984, S. 165–189, doi:10.1007/BF00285225, PMID 6387440.

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