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Les kinases, appelées à tort phosphorylases[1][réf. nécessaire] (catalyseurs de la phosphorolyse), sont des enzymes du groupe des transférases catalysant les réactions de phosphorylation par l'ajout d'un ion phosphate à une molécule cible à partir de l'ATP. La molécule cible, appelée le substrat, peut être une protéine, un lipide, un sucre ou encore une kinase.
Les kinases sont plus ou moins spécifiques et sont régulées par des combinaisons de seconds messagers.
Les deux principales classes de kinases sont les tyrosine kinases et les sérine-thréonine kinases [2].
Il existe un grand nombre de kinases, parmi lesquelles :
- l'hexokinase catalysant la phosphorylation des hexoses ;
- la glucokinase catalysant la phosphorylation du glucose ;
- la créatine kinase ;
- les récepteurs à activité tyrosine kinase ;
- la protéine Janus kinase 2 ;
- les kinase cycline-dépendantes.
- Les phosphorylases catalysent la production de glucose-1-phosphate, par exemple la glycogène phosphorylase dégrade le glycogène (glycogénolyse à partir de phosphorolyse). Il existe même les phosphorylases kinases qui activent la glycogène phosphorylase par phosphorylation et les phosphorylases phosphatases qui hydrolysent le phosphate… Attention à ne pas confondre la phosphorolyse (hydrolyse par un phosphate) et la phosphorylation (ajout d'un phosphate).
- (en) Piya Lahiry, Ali Torkamani, Nicholas J. Schork et Robert A. Hegele, « Kinase mutations in human disease: interpreting genotype–phenotype relationships », Nature Reviews Genetics, vol. 11, no 1, , p. 60–74 (ISSN 1471-0064, DOI 10.1038/nrg2707, lire en ligne, consulté le )