Pont disulfure

Cet article ne cite pas suffisamment ses sources (avril 2019).

Si vous disposez d'ouvrages ou d'articles de référence ou si vous connaissez des sites web de qualité traitant du thème abordé ici, merci de compléter l'article en donnant les références utiles à sa vérifiabilité et en les liant à la section « Notes et références ».

En pratique : Quelles sources sont attendues ? Comment ajouter mes sources ?

Un pont disulfure (liaison S-S) est une liaison covalente qui se forme par oxydation dans les protéines, de manière post-traductionnelle ou par des agents oxydants mis en œuvre par l'homme. Cette liaison se forme entre les atomes de soufre des fonctions thiol de deux cystéines dans une séquence peptidique (ou protéine) (voir la figure ci-dessous où les groupes R représentent le reste de l'acide aminé). La molécule résultante de la liaison de deux cystéines est la cystine^[1].

Le pont disulfure est un élément des structures tertiaires (après le repliement de la protéine) ou quaternaire (lors d'association de sous-unités protéiques) de la protéine. La formation d'un pont disulfure à partir de deux cystéines s'accomplit spontanément en conditions oxydantes, en particulier en présence de dioxygène. Les ponts disulfures ne se forment en général pas dans le cytoplasme, qui est un environnement réducteur, mais lorsque les protéines sont sécrétées ou exposées à la surface cellulaire.

En biochimie, la réduction d'un pont disulfure peut se faire en présence de réducteurs doux, tels le 2-mercaptoéthanol ou le dithiothréitol (DTT ou réactif de Cleland).