Serina protease

Serina endopeptidases
Estrutura cristalina da quimotripsina bovina. Os residuos catalíticos móstranse en amarelo. De PDB 1CBW.
Identificadores
Número EC 3.4.21.
Bases de datos
IntEnz vista de IntEnz
BRENDA entrada de BRENDA
ExPASy vista de NiceZyme
KEGG entrada de KEGG
MetaCyc vía metabólica
PRIAM perfil
Estruturas PDB RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Estrutura de cristalografía de raios X da tripsina, unha serina protease típica.

As serina proteases ou serina endopeptidases (tamén serín proteases) son encimas que rompen enlaces peptídicos de proteínas, nas cales o aminoácido serina funciona como nucleófilo no sitio activo do encima.[1] Encóntranse amplamente distribuídas en eucariotas e procariotas. As serina proteases divídense en dúas clases segundo a súa estrutura: de tipo quimotripsina (ou tipo tripsina) ou de tipo subtilisina.[2] Nos humanos, son responsables de coordinar varias funcións fisiolóxicas, como a dixestión, resposta inmune, coagulación do sangue e reprodución.[1]

  1. 1,0 1,1 Hedstrom, L. (Dec 2002). "Serine protease mechanism and specificity.". Chem Rev 102 (12): 4501–24. PMID 12475199. doi:10.1021/cr000033x. 
  2. Madala PK, Tyndall JD, Nall T, Fairlie DP. (Jun 2010). "Update 1 of: Proteases universally recognize beta strands in their active sites". Chem Rev 110 (6): PR1–31. PMID 20377171. doi:10.1021/cr900368a. 

Developed by StudentB