Cinetica di Michaelis-Menten

Confronto tra cinetica enzimatica ordinaria, con inibizione competitiva e con inibizione non competitiva.

La cinetica di Michaelis-Menten descrive l'andamento della velocità di una reazione catalizzata da enzimi, al variare della concentrazione del substrato e dell'enzima. Questo modello, valido per enzimi non allosterici, fu proposto da Leonor Michaelis e Maud Menten nel 1913.[1] Inibitori e induttori enzimatici sono sostanze in grado di alterare la cinetica enzimatica.

  1. ^ (EN) Kenneth A. Johnson, Roger S. Goody, The Original Michaelis Constant: Translation of the 1913 Michaelis–Menten Paper, in Biochemistry, vol. 50, n. 39, 2011, pp. 8264–8269, DOI:10.1021/bi201284u.

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