Emoglobina

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L'emoglobina (indicata con le sigla Hb o hgb, dall'inglese hemoglobin o haemoglobin^[1]) è una proteina globulare con struttura quaternaria formata da quattro subunità. È solubile e di colore rosso (cromoproteina). È presente nei globuli rossi dei vertebrati (esclusi alcuni pesci antartici), per i quali svolge la funzione vitale di trasporto dell'ossigeno molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O₂, il sangue arterioso, ai tessuti.

Ognuna delle sue quattro catene polipeptidiche è legata covalentemente a un gruppo prostetico detto eme, costituito da una molecola di protoporfirina IX (che rappresenta la componente organica) coordinante uno ione ferro Fe²⁺ (rappresentante la componente inorganica) che sporge leggermente dal piano della molecola. Laddove la protoporfirina IX incontri lo ione ferroso, legandolo, si va a formare la cosiddetta "ferroprotoporfirina" (che altro non è che il gruppo "eme" per come lo troviamo all'interno della proteina). Lo spazio che racchiude lo ione ferroso viene anche chiamato "spazio tetradentato" per la sua forma caratteristica.

L'emoglobina è inoltre una proteina allosterica. Viene sintetizzata inizialmente a livello dei proeritroblasti policromatofili (precursori dei globuli rossi), rimanendo poi in alte concentrazioni all'interno dell'eritrocita maturo (che ha perso il nucleo).

Le alterazioni di origine genetica della struttura primaria della molecola, che ne alterano la funzione, o della sua espressione, che ne alterano la quantità in circolo, vanno sotto il nome di emoglobinopatie (esempi sono l'anemia falciforme e la talassemia).