Back Prion Afrikaans بريون Arabic প্ৰিয়ন Assamese Prión AST Prionlar Azerbaijani Прыёны Byelorussian Прион Bulgarian প্রিয়ন Bengali/Bangla Prion Breton Prion BS

Prione

Niente fonti!
Questa voce o sezione sugli argomenti biochimica e medicina non cita le fonti necessarie o quelle presenti sono insufficienti.
A questa voce o sezione va aggiunto il template sinottico {{Proteina}}
Puoi aggiungere e riempire il template secondo le istruzioni e poi rimuovere questo avviso. Se non sei in grado di riempirlo in buona parte, non fare nulla; non inserire template vuoti.
Prioni
Micrografia che mostra la degenerazione spongiforme (vacuoli, che appaiono come buchi nelle sezioni di tessuto) della corteccia cerebrale di un paziente morto per una infezione dovuta a prioni (morbo di Creutzfeldt-Jakob). Barra della scala = 30 microns (0,03 mm)
Classificazione filogenetica
(clade)(Mundus) Biota
(clade)(Arborea) Terroa
(clade)(Superimpero) Aribosa
(clade)(Impero) Prioni
Classificazione classica

Un prione (dall'inglese prion, acronimo di Proteinaceous infective-only particle, particella proteica puramente infettiva) è una molecola di natura proteica, un isomero conformazionale di una glicoproteina, con la capacità di trasmettere la propria forma mal ripiegata a varianti normali della stessa proteina.[1][2][3]

Il nome fu attribuito da Stanley B. Prusiner. PrPres, proteina prionica resistente alle proteasi, e PrPsc, proteina della scrapie, sono la forma alterata di una proteina presente nei mammiferi tra cui l'uomo (PrPsen, proteina sensibile alle proteasi, e PrPc, proteina cellulare), in tutti gli organi, ma in particolare sulle cellule del tessuto nervoso.

Essendo una glicoproteina, non è un virus o un microrganismo ed è quindi privo di acidi nucleici e conseguentemente dell'informazione genetica basata su di essi.[4]

Per tutte le sue ricerche, che ancora continuano, Prusiner fu insignito del Premio Nobel per la medicina nel 1997.

  1. ^ Prion Strain Mutation Determined by Prion Protein Conformational Compatibility and Primary Structure, Science, 28 maggio 2010: Vol. 328 no. 5982 pp. 1154-1158 doi:10.1126/science.1187107
  2. ^ Gruppo Di Studio Sull’encefalopatia Spongiforme Del Bovino, Numero speciale Gruppo di studio sulla BSE (PDF), in MEDICINA VETERINARIA PREVENTIVA, Regione Piemonte -Assessorato Alla Sanità - Direzione Sanità Pubblica, 26 gennaio 2012, p. 98;103. URL consultato il 6 luglio 2017 (archiviato dall'url originale il 15 dicembre 2017).
  3. ^ Sandro Montefusco, Studio del ruolo funzionale e caratterizzazione strutturale del cuprocomplesso TFF1-Cu, su elea.unisa.it, 26 gennaio 2012, p. 29.
  4. ^ Deleault NR, Harris BT, Rees JR, Supattapone S, Formation of native prions from minimal components in vitro, in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 104, n. 23, giugno 2007, pp. 9741–6, DOI:10.1073/pnas.0702662104, PMC 1887554, PMID 17535913. URL consultato il 28 febbraio 2010.

Developed by StudentB