Flavine-adenine-dinucleotide

Flavine-adenine-dinucleotide
Structuurformule en molecuulmodel
▵ Structuurformule van gereduceerd FAD
Algemeen
Molecuulformule	C27H33N9O15P2
Molmassa	785.557 g/mol
CAS-nummer	146-14-5
EG-nummer	205-663-1
PubChem	643975
Wikidata	Q28746
Beschrijving	Witte kristallen
Portaal    Scheikunde

Flavine-adenine-dinucleotide (FAD) is een co-enzym dat geassocieerd wordt met verschillende eiwitten en die een belangrijke rol spelen in de redoxreacties van het metabolisme. Een flavoproteïne is een eiwit dat een flavinegroep bevat: het eiwit kan voorkomen in twee vormen: FAD of FMN, voluit flavinemononucleotide. Voorbeelden van flavoproteïnen zijn onder meer componenten van het succinaat-dehydrogenasecomplex, α-ketoglutaraatdehydrogenase, en een component van het pyruvaat-dehydrogenasecomplex.

FAD kan bestaan in vier redox-toestanden, namelijk als flavine-N(5)-oxide, chinon, semichinon en hydrochinon. Het omwisselen tussen deze vormen is mogelijk door het afstaan of opnemen van elektronen. In de volledig geoxideerde vorm, chinon, kan FAD twee elektronen en twee protonen accepteren om FADH₂ (hydrochinonvorm) te worden. De semichinon (FADH·) kan ontstaan uit ofwel reductie van FAD, of uit oxidatie van FADH₂. In zeldzame gevallen is ook een supergeoxideerde vorm van FAD mogelijk, het zogenaamde flavine-N(5)-oxide. Dit is slechts bij enkele eiwitten nodig.^[1][2]

1. ↑ (en) Teufel, R, Miyanaga, A, Michaudel, Q, Stull, F, Louie, G (2013). Flavin-mediated dual oxidation controls an enzymatic Favorskii-type rearrangement.. Nature 503 (7477): 552–6. PMID 24162851. DOI: 10.1038/nature12643.
2. ↑ (en) Teufel, R, Stull, F, Meehan, M J., Michaudel, Q, Dorrestein, P (1 juli 2015). Biochemical Establishment and Characterization of EncM's Flavin-N5-oxide Cofactor. Journal of the American Chemical Society 137 (25): 8078–8085. ISSN: 1520-5126. PMID 26067765. DOI: 10.1021/jacs.5b03983.